اندازه‌گیری فعالیت آنزیم هیالورونیداز در زهر افعی لبتینای ایران

نوع مقاله: مقاله پژوهشی

نویسندگان

1 کارشناس‌ارشد بیوشیمی.گروه بیوشیمی، دانشکدۀ پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی جندی‌شاپور اهواز، اهواز، ایران.

2 دانشجوی کارشناسی‌ارشد بیوشیمی بالینی.گروه بیوشیمی، دانشکدۀ پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی جندی‌شاپور اهواز، اهواز، ایران.

3 کارشناس آزمایشگاه.گروه آزمایشگاه، دانشکدۀ پزشکی، دانشگاه علوم پزشکی جندی‌شاپور اهواز، اهواز، ایران.

چکیده

زمینه و هدف: زهر مارها حاوی مخلوطی از پروتئین­های آنزیمی و غیرآنزیمی و ترکیبات آلی کوچک می­باشد. مطالعات ما روی زهر افعی لبتینای ایرانی مشخص نمود که این زهر منبع غنی از پروتئین­ها و لیپیدها می­باشد. افعی لبتینا یکی از مارهایی است که در قسمت­هایی از جنوب شرقی اروپا، جنوب شرقی آسیا و شمال غربی آفریقا یافت می­شود.
هیالورونیداز یک فاکتور ثابت در زهر مارهاست و به عنوان یک فاکتور انتشار شناخته شده که انتشار توکسین­های سیستمیکی را  که به گردش خون آسیب می­رسانند، تسهیل می­کند. در این مقاله فعالیت آنزیم هیالورونیداز را در زهر افعی لبتینای ایران گزارش می­دهیم.
 
وش بررسی: فعالیت هیالورونیداز روی هیالورونیک اسید به روش توربیدومتری آزمایش شد. فعالیت کاهش توربیدیتی به صورت درصد هیالورونات هیدرولیز شده در مقایسه با جذب لولۀ آزمایش بدون آنزیم به عنوان صد درصد توربیدیتی محاسبه شد. از هیالورونیداز بیضۀ گاوی به عنوان استاندارد استفاده شد.
یافته­ها: pH و درجۀ حرارت اپتیمم برای حداکثر فعالیت به ترتیب 6 و 37 درجۀ سانتی­گراد بود.
نتیجه­گیری: نتیجۀ کلی این مطالعه این بود که زهر افعی لبتینای ایران دارای مقدار قابل ملاحظه­ای فعالیت هیالورونیداز بود.

کلیدواژه‌ها


1-Girish K, Shashidharamurthy R, Nagaraju S, Gowda TV, Kemparaju K. Isolation and characterization of hyaluronidase a “spreading factor” from Indian cobra (Naja naja) venom. Biochimie 2004;86(3):193-202.

2-Pessini AC, Takao TT, Cavalheiro EC, Vichnewski W, Sampaio SV, Giglio JR, et al. A hyaluronidase from Tityus serrulatus scorpion venom: isolation, characterization and inhibition by flavonoids. Toxicon 2001;39(10):1495-504.

3-Morey SS, Kiran K, Gadag J. Purification and properties of hyaluronidase from Palamneus gravimanus (Indian black scorpion) venom. Toxicon 2006;47(2):188-95.

4-Lowry OH, Rosebrough NJ, Farr AL, Randall RJ. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J biol Chem 1951;193(1):265-75.

5-Pukrittayakamee S, Warrell DA, Desakorn V, McMichael AJ, White NJ, Bunnag D. The hyaluronidase activities of some Southeast Asian snake venoms. Toxicon 1988;26(7):629-37.

6-El-Safory NS, Fazary AE, Lee C-K. Hyaluronidases, a group of glycosidases: Current and future perspectives. Carbohydrate Polymers 2010;81(2):165-81.

7-Girish K, Kemparaju K. Inhibition of Naja naja venom hyaluronidase: role in the management of poisonous bite. Life sciences 2006;78(13):1433-40.

8-Stern R, Asari AA, Sugahara KN. Hyaluronan fragments: an information-rich system. European journal of cell biology 2006;85(8):699-715.

9-Zhong D, Meng Q, Li J, Wang Y, Zhang X, Wang S, et al. A hyaluronidase from the snake venom of Agkistrodon blomhoffii ussurensis of Changbai mountain: isolation and characterization. International Journal of Biology 2010;2(2):p171.

10-Janardhan P, Rosenblum D, Strichartz RS. Numerical experiments in Fourier asymptotics of Cantor measures and wavelets. Experimental Mathematics 1992;1(4):249-73.

11-Harrison RA, Ibison F, Wilbraham D, Wagstaff SC. Identification of cDNAs encoding viper venom hyaluronidases: cross-generic sequence conservation of full-length and unusually short variant transcripts. Gene 2007;392(1):22-33.